NCS - TBL - 22/05/23 - AULA 11

AULA 11 - TBL 10

Lipideos

São apolares

Usam lipoproteinas

Colesterol livre e esterificado (esse enfipatico)

Triglicerídeo - anfipatico

Fosfolipideo

Anfipático – ficam na periferia

A parte proteica

Apolipoproteinas Ou Apoproteina – proteínas que estão dentro das proteínas

Lipoproteina diferentes: densidade, tamanho, constituinte lipídico

VLDL, LDL, HDL, Quilomicron

Quilomicron vem da dieta – formado por triacilglicerol

VLDL – vem do fígado eu produzo ou do quilomícron – formado por triacilglicerol-> para tecido adiposo e muscular.

Enzima LPL= lipase lipoproteica

Lipase quebra triacilglicerol libera ácidos graxos e glicerol

Usa acido graxo livre como energia=> beta oxidação

Libera 2 C do acido graxo e vira Acetil COA – faz girar o CK de 8 a 14 x. (muito mais do que a glicólise)

Acido graxo pode ter vários carbonos – gira mto mais o CK do q a glicólise

Estoca no tecido adiposo triacilglicerol – lipogênese

Acido graxo livre só quando beta oxidacao

Triacilglicerol

Glicerol vai para o fígado fazer gliconeogênese

Acido graxo – beta oxidacao

LDL surge da VLDL- distribuir colesterol

Colesterol: Sintese de hormônios, precursos vit D, sais biliares, funções

Muito – aterosclerose=> placa de ateroma

Equilibrar excesso de LDL => HDL e devolve para o Figado- metaboliza – redistribio nova LDL ou para sais biliares

LDL colesterol fígado -> tecidos hepáticos

Lipidios absorvidos na dieta -> linfos -> veia porta-> fígado-> distribuídos na dieta

LDL em excesso em HDL

Estatinas controlam o colesterol

Inibe a via de produção endógeno HMG coa redutase -> diminui a quantidade de colesterol – controla LDL

Inibe absorção de lipídio – orlistate (ezetimiba) – coloca lipídeos nas fezes

Lipoproteinas não é so colesterol

Existe diferença nos constituintes protéica de uma lipoproteína pra outra? SIM!

Quilimícron – B48 – apolipoproteina - classe de proteína especifica – B48 – QEUILOMICROM - TEM MAIS TRIACILGLICEROL (em roxo é triacilglicerol dentro ) C2, E. distribui triacilglicerol

Apo E (porta de entrada importante para voltar para o fígado) e Apo C2 (ativa lipase LPL – extrai triacilglicerol)

VLDL – apolipoproteina – B100, Apo E e Apo C2 – remanescente perde Apo E e Apo C2 e é convertido em LDL – distribui triacilglicerol - naila

LDL – B100; Distribui colesterol – colesterol em excesso - forma placa ateroma

HDL – A1 (reservatório proteico), C2, E

Quilomicron- B48, Apo C2, Apo E

VLDL – B100, Apo C2, Apo E

LDL – B100

HDL – A1, Apo C2, Apo e entre outros

TGD = triacilglicerol

4-

LDL

Isso é bom. Problema é o excesso

5

HDL

Figado – metaboliza como sais biliares ou recicla como VLDL

Apo C2 ativa LPL

Muscular – beta oxidação – acetil coa

Adiposo – reserva gordura

Aminoácidos

Parte da proteína

Grupo R ve as diferenças nos diferentes aminoácidos

Carbono quiral – C com 4 ligacoes diferentes

Classificação quanto a cadeia lateral - Tipo da cadeia lateral: Polar ou apolar

Alifáticas – apolar - protegido no interior da proteína

Aromáticos – apolar - protegido no interior da proteína

Exceção – tirosina pois tem OH no final – pode ser apolar ou polar

Polares:

OH = hidroxila

Polares não carregados - Puxa elétrons, fazem reações, não carregados, gostam da periferia para fazer as trocas

Polar = periferia

Classificação quanto a essencialidade

Sintetizar, produzir a partir de outras estruturas = não essencial

Essencial x não essenciais

Ligação covalente = forte, precisa mta energia

Primeiro carboxila, dps amina

Remove molécula de H2O

Todos com a ligação peptídica igual

Oligo entre 10 a 30

Poli - + de 30

Proteina – muitos aminoácidos

Genetica, código genético=> sintetiza as proteínas

Niveis de organização

Primária, secundária, terceária, quaternária

Função so nas terciárias e quaternárias (tem estrutura tridimensional)

Primária e secundária não tem interações, não são tridimensionais

Primária

Ligações peptídicas (aminoácidos – 1) Naila- dias = aminoácidos, noites= ligações

Ex 5 aminoacido

4 ligacoes peptídicas

Cada códon de 3 nucleotidios = 1 aminoacido

Secundária – embora tenha ponte de H é uma ligação fraca

Terciárias – ligações distantes entre aminoácidos formando estrutura tridimensional (tem função)

Quaternária – Ex: hemoglobina (tem função)

Pode perder estrutura: sal, PH, temperatura, agitação brusca, campo magnético = DESNATURAÇÃO = Perde a forma, a conformação proteica

Funções:

-Estrutura, proteção, transporte, defesa, enzimas, contração, composição membrana plasmática, hormonal

-Energia não é função principal. Usa como energia so em ultimo caso.

-Se uso como energia por muito tempo, posso perder funções vitais.

-Como alternativa - So uso exercício físico intenso, nanismo, condições extremas etc

REFLEXÃO: Estava devagar, quase parando por causa de um resquício de bronquite ou talvez uma alteração ainda fruto do COVID-19 de quase 3 meses atrás. Porém com entrega de portfólio, provas e matérias complexas para ver, aprender e sempre revisar, não posso ceder a ficar muito tempo desse jeito. Tentando me mexer pra fazer as coisas mesmo cansado.